Ферменты устроены следующим образом:

Простые ферменты представлены полипептидными цепями и при гидролизе распадаются только на аминокислоты. 3

Сложные ферменты (холоферменты) состоят из двух частей: простого белка (апофермента) и небелковой части — кофактора. 3 Кофактор представлен веществами неорганической природы (чаще всего ионами металлов) или органическими соединениями, которые могут быть либо рыхло связаны с апоферментом (коферментные группы), либо соединяются с ним прочными связями (простетические группы). 3

В составе ферментов, как правило, выделяют активный и аллостерический центры: 2

• Активный центр представляет собой сочетание остатков аминокислот, отвечает за контакт с субстратом и выполнение катализа. 2 Активный центр в свою очередь делится на две части: якорную и каталитическую. 2
• Аллостерический центр отвечает за активность ферментов. 2 Изменение скорости реакции, происходящей с участием фермента, обуславливается связыванием различных молекул именно с аллостерическим центром. 2

По отдельности ни апофермент, ни кофактор каталитической активностью не обладают: она проявляется лишь при объединении их друг с другом. 3