Пролин и глицин оказывают особенное влияние на формирование альфа-спиральной структуры белка, потому что обладают разными свойствами. 14

Пролин ограничивает конформацию. 4 Это связано с тем, что атом азота входит в состав пирролидиновой группы, из-за чего молекула пролина «жёсткая» и вращение вокруг связей сильно ограничено. 1 В тех участках полипептидной цепи, где расположен остаток пролина, спирализация нарушается, так как эта иминокислота не имеет водорода у атома азота в пептидной цепи, и поэтому в данном участке невозможно образование водородной связи. 5 В результате возникает участок раскрученности молекулы, не имеющий правильной периодической пространственной организации. 5

Глицин способствует образованию альфа-спирали. 1 У остатка глицина полностью отсутствует боковая цепь, что позволяет основной белковой цепи иметь в этом месте максимальную подвижность и принимать такие конформации, которые для других аминокислот стерически невозможны. 4 Глицин часто встречается в элементах вторичной структуры, называемых «поворотами», где полипептидная цепь делает крутой поворот на 180 градусов. 4

Таким образом, белок, в котором будут преобладать пролин и глицин, сможет иметь вторичную структуру сильно вытянутой левозакрученной спирали. 1