Аллостерические ферменты могут менять свою активность при изменении концентрации субстрата благодаря эффекту кооперативности. 3 Он заключается в том, что связывание одной молекулы субстрата облегчает связывание второй молекулы в активном центре, способствуя тем самым увеличению скорости реакции. 3

Например, при высокой концентрации субстрата равновесие смещается в пользу активного состояния, поскольку лиганд или субстрат аллостерического фермента преимущественно связывается с активным состоянием. 2 Когда ферменту не хватает субстрата для связывания, предпочтительным является неактивное состояние. 2

Однако высокие концентрации субстрата могут привести не к активации, а наоборот, к ингибированию фермента за счёт блокирования его активного центра. 1 При этом образуется фермент-субстратный комплекс, неспособный подвергнуться каталитическим превращениям. 1