Роль ингибиторов в регуляции активности ферментов заключается в том, что они вызывают снижение или полное подавление каталитической активности фермента. 5

В зависимости от механизма действия различают необратимое и обратимое ингибирование: 5

• Необратимое ингибирование приводит к потере каталитической активности в результате ковалентного связывания ингибиторов с функциональными группами фермента. 5
• При обратимом ингибировании взаимодействие ингибитора с ферментом происходит путём нековалентного связывания. 5 При уменьшении концентрации в среде ингибитор легко диссоциирует от фермента, активность которого возвращается к исходному уровню. 5

Конкурентные ингибиторы имеют структуру, похожую на структуру субстрата, и поэтому могут связываться с активным центром фермента, что препятствует образованию фермент-субстратного комплекса. 1 Неконкурентные ингибиторы связываются не с активным центром, а с другим участком молекулы фермента — аллостерическим или регуляторным центром, изменяя его конформацию. 1

В ряде случаев ингибиторы ферментов являются продуктами данной ферментативной реакции или веществами, образующимися в ходе сложных метаболических процессов. 5 Накопление конечного продукта может служить фактором приостановки как отдельной ферментативной реакции, так и всего метаболического процесса до тех пор, пока конечный продукт не будет израсходован (ингибирование по принципу отрицательной обратной связи). 5