Многодоменные белки обладают высокой конформационной стабильностью благодаря благоприятным взаимодействиям между доменами в многодоменном контексте. 3 Домены, неспособные к независимой стабильности, стабилизируются взаимодействием с привязанными доменами. 3

Также в стабилизации конформации многодоменных белков участвуют шапероны — белки, способные связываться с белками в неустойчивом состоянии, стабилизировать их конформацию и обеспечивать фолдинг. 12 Например, «большие» шапероны типа GroEL и GroES или TriC работают в основном с многодоменными белками, и особенно — с белками, чьи домены составлены из отдалённых кусков цепи. 2

Кроме того, в формировании и стабилизации белковой конформации большую роль играет образование солевых мостиков (ионных пар) между противоположно заряженными аминокислотами. 5