Какие типы связей существуют между аминокислотами в белковых цепях?

Некоторые типы связей между аминокислотами в белковых цепях:

• Пептидные связи. ebooks.grsu.by studfile.net Основной вид связей в белках. studfile.net Образуются при взаимодействии α-карбоксильной группы одной аминокислоты и α-аминогруппой другой аминокислоты. studfile.net Пептидные связи определяют порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи белка, то есть формируют первичную структуру белка. studfile.net
• Дисульфидные связи. ebooks.grsu.by studfile.net Образованы двумя молекулами цистеина в составе белковой молекулы. studfile.net Возможны внутрицепочечные дисульфидные «мостики» в пределах одной полипептидной цепи и межцепочечные связи между отдельными полипептидными цепями. studfile.net Дисульфидные связи влияют на пространственную укладку белковой молекулы, то есть на третичную структуру белков. studfile.net
• Водородные связи. ebooks.grsu.by studfile.net Возникают между атомом водорода и электроотрицательным атомом (чаще кислородом). studfile.net Водородные связи примерно в 10 раз слабее пептидных связей. studfile.net Большое количество водородных связей фиксирует в белках в основном вторичную структуру (α-спираль и β-складчатую структуру), а также участвует в образовании третичной и четвертичной структур белка. studfile.net
• Ионные связи. ebooks.grsu.by studfile.net Образуются между противоположно заряженными аминокислотами в составе белковой молекулы (положительно заряженными лизином, аргинином, гистидином и отрицательно заряженными глютаматом и аспартатом). studfile.net Ионные связи влияют на пространственную укладку белков, то есть формируют третичную и четвертичную структуры белков. studfile.net
• Вандерваальсовые взаимодействия. studfile.net Разновидность связей, возникающих при кратковременной поляризации атомов. studfile.net
• Гидрофобные связи. studfile.net Возникают между неполярными (гидрофобными) радикалами аминокислот в полярном растворителе (вода). studfile.net Гидрофобные радикалы погружаются внутрь белковой молекулы, меняя пространственное расположение полипептидной цепи. studfile.net Гидрофобные взаимодействия придают устойчивость молекуле белка, участвуя в формировании его третичной, а также четвертичной структуры. studfile.net