Какие типы связей существуют между аминокислотами в белковых цепях?

Некоторые типы связей между аминокислотами в белковых цепях:

• Пептидные связи. 13 Основной вид связей в белках. 3 Образуются при взаимодействии α-карбоксильной группы одной аминокислоты и α-аминогруппой другой аминокислоты. 3 Пептидные связи определяют порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи белка, то есть формируют первичную структуру белка. 3
• Дисульфидные связи. 13 Образованы двумя молекулами цистеина в составе белковой молекулы. 3 Возможны внутрицепочечные дисульфидные «мостики» в пределах одной полипептидной цепи и межцепочечные связи между отдельными полипептидными цепями. 3 Дисульфидные связи влияют на пространственную укладку белковой молекулы, то есть на третичную структуру белков. 3
• Водородные связи. 13 Возникают между атомом водорода и электроотрицательным атомом (чаще кислородом). 3 Водородные связи примерно в 10 раз слабее пептидных связей. 3 Большое количество водородных связей фиксирует в белках в основном вторичную структуру (α-спираль и β-складчатую структуру), а также участвует в образовании третичной и четвертичной структур белка. 3
• Ионные связи. 13 Образуются между противоположно заряженными аминокислотами в составе белковой молекулы (положительно заряженными лизином, аргинином, гистидином и отрицательно заряженными глютаматом и аспартатом). 3 Ионные связи влияют на пространственную укладку белков, то есть формируют третичную и четвертичную структуры белков. 3
• Вандерваальсовые взаимодействия. 3 Разновидность связей, возникающих при кратковременной поляризации атомов. 3
• Гидрофобные связи. 3 Возникают между неполярными (гидрофобными) радикалами аминокислот в полярном растворителе (вода). 3 Гидрофобные радикалы погружаются внутрь белковой молекулы, меняя пространственное расположение полипептидной цепи. 3 Гидрофобные взаимодействия придают устойчивость молекуле белка, участвуя в формировании его третичной, а также четвертичной структуры. 3