Некоторые типы нековалентных взаимодействий, которые играют важную роль во вторичной структуре белков:

• Водородные связи. 5 Возникают между пептидными группами внутри полипептидной цепи и между отдельными полипептидными цепями. 5 Например, α-спираль стабилизирована внутримолекулярными водородными связями между NH-группой и CO-группой. 5 Структура β-складчатого листа стабилизирована за счёт межмолекулярных водородных связей между разными полипептидными цепями. 5
• Электростатические взаимодействия (ионные связи). 1 Образуются между отрицательно заряженной карбоксильной группой, находящейся в радикалах кислых аминокислот (аспарагиновой и глутаминовой), и положительно заряженной амино- или иминогруппой, находящейся в радикалах основных аминокислот (аргинина, лизина, гистидина). 1
• Гидрофобные взаимодействия. 1 Возникают в результате контакта между неполярными радикалами, неспособными разорвать водородные связи между молекулами воды. 1 Молекулы воды вытесняются на поверхность гидрофильных молекул. 1
• Ван-дер-ваальсовы взаимодействия. 1 Принимают участие в формировании, поддержании и стабилизации пространственной структуры (конформации) белковых молекул. 1