Какие механизмы селективного протеолиза белков существуют в клетках?

Некоторые механизмы селективного протеолиза белков в клетках:

• Убиквитин-протеасомная деградация. 1 Селективный протеолиз белков в клетках эукариот, при котором белки-мишени предварительно подвергаются модификации убиквитином. 15 Молекулы, помеченные убиквитином, распознаются и затем перемещаются внутрь протеасомы, где происходит расщепление белка. 4 Убиквитин не расщепляется, а повторно используется после активации. 4
• Энергозависимые протеиназы. 5 Ферменты проявляют высокую селективность, поскольку производят отбор субстратов-мишеней из общего пула внутриклеточных белков, большая часть которых не должна повреждаться. 5 При этом специфичность по отношению к аминокислотам, образующим расщепляемую связь, у энергозависимых протеиназ зачастую не выражена. 5
• Эндопептидазы (протеиназы). 4 Расщепляют пептидные связи внутри пептидных цепей. 4 Они «узнают» и связываются с короткими участками последовательности субстрата, а затем гидролизуют связи между конкретными аминокислотными остатками. 4
• Экзопептидазы. 4 Атакуют концевые пептидные связи. 4 Пептидазы, которые действуют на N-конце, известны как аминопептидазы, а те, которые распознают C-конец, называются карбоксипептидазами. 4 Дипептидазы гидролизуют только дипептиды. 4