Разница между аллостерическим и активным центрами в структуре ферментов заключается в функциях и наличии у разных ферментов.

Активный центр — это участок в молекуле фермента, где происходит связывание и превращение субстрата. 5 Он представляет собой уникальную комбинацию аминокислотных остатков, которая обеспечивает непосредственное связывание с молекулой субстрата и прямое участие в акте катализа. 2 Активный центр есть у каждого фермента. 3

Аллостерический (регуляторный) центр — это центр регуляции активности фермента, который пространственно отделён от активного центра и имеется не у всех ферментов. 5 Аллостерический центр выполняет регуляторную функцию, к нему могут специфически присоединяться только особые вещества — эффекторы (модификаторы). 3 Они делятся на активаторы (ускоряют работу энзима) и ингибиторы (замедляют). 3 Аллостерический центр можно сравнить с «выключателем», с помощью которого можно управлять ферментом (а, следовательно — и химической реакцией). 3

Таким образом, активный центр отвечает за катализ, а аллостерический — за регуляцию скорости химического процесса. 3