В чем разница между аллостерическим центром и активным центром в структуре ферментов?

Разница между аллостерическим и активным центрами в структуре ферментов заключается в функциях и наличии у разных ферментов.

Активный центр — это участок в молекуле фермента, где происходит связывание и превращение субстрата. portal.tpu.ru Он представляет собой уникальную комбинацию аминокислотных остатков, которая обеспечивает непосредственное связывание с молекулой субстрата и прямое участие в акте катализа. xumuk.ru Активный центр есть у каждого фермента. astgmu.ru

Аллостерический (регуляторный) центр — это центр регуляции активности фермента, который пространственно отделён от активного центра и имеется не у всех ферментов. portal.tpu.ru Аллостерический центр выполняет регуляторную функцию, к нему могут специфически присоединяться только особые вещества — эффекторы (модификаторы). astgmu.ru Они делятся на активаторы (ускоряют работу энзима) и ингибиторы (замедляют). astgmu.ru Аллостерический центр можно сравнить с «выключателем», с помощью которого можно управлять ферментом (а, следовательно — и химической реакцией). astgmu.ru

Таким образом, активный центр отвечает за катализ, а аллостерический — за регуляцию скорости химического процесса. astgmu.ru